💠 (ساختار پروتئین‌ها) Protein Structure

🔰ساختار اولیه: وابسته به توالی اسیدهای آمینه و پیوندهای پپتیدی.

🔰ساختار ثانویه: پایدار توسط پیوند هیدروژنی (بین N آمیدی و O کربونیل).

‼️در محلول‌های آبی، علاوه بر پیوند هیدروژنی، نیروهای واندروالس و برهم‌کنش‌های هیدروفوبیک جانبی مهم هستند.

~•~•~•~•~•~•~•●○●○●~•~•~•~•~•~•~
🛎برای خرید اشتراک کانال VIP به آیدی زیر پیام بگذارید👇
@Qctendency پشتیبانی👩‍💻

👁‍🗨کانال تخصصی تست های ارشد و دکترا

@Foodtesttechnique📚

❇️ ‌مدل آلفا-هلیکس (Pauling, 1951):

❗️ترجمه (Translation) = 0.54 nm در هر دور.

✔️ هر دور کامل شامل ۳.۶ اسیدآمینه است.

♨️همه زنجیره الزاما کاملاً هلیکس نیستند؛ ممکن است بخش‌هایی بی‌نظم باشند.

❇️ ساختار سوم پروتئین‌ها (Tertiary):

‼️ پایدارسازی توسط: پیوند هیدروژنی، نیروهای واندروالس، پیوندهای دی‌سولفیدی، برهم‌کنش‌های هیدروفوبیک.

پروتئین‌ها معمولاً tightly packed هستند، اسیدهای آمینه قطبی در سطح و هیدراته، اسیدهای آمینه غیرقطبی در داخل.

❗️استثنا: بعضی اسیدهای آمینه مثل پرولین → ایجاد مناطق با تصادفی بودن (random structure).

❇️ ساختار چهارم (Quaternary):

تشکیل از چند زیرواحد پروتئینی.

✅ پایدارسازی: همان پیوندهای موجود در ساختار سوم (هیدروژنی، دی‌سولفیدی، هیدروفوبیک).

♨️پروتئین‌هایی با MW حدود 50,000 و بالاتر ممکن است ساختار چهارم داشته باشند.

تعداد زیرواحدها می‌تواند ۲ یا ۴، و گاهی تا ۲۴ باشد.
~•~•~•~•~•~•~•●○●○●~•~•~•~•~•~•~
🛎برای خرید اشتراک کانال VIP به آیدی زیر پیام بگذارید👇
@Qctendency پشتیبانی👩‍💻

👁‍🗨کانال تخصصی تست های ارشد و دکترا

@Foodtesttechnique📚